在蛋白质纯化中，除了离子交换层析之外，还有哪些常用的柱层析方法纯化蛋各庆等伯能教己劳白质
离子交换层析是根据蛋白质所包然义够师月带电荷的差异进行分离纯化的一种方法.陆段油岁织树感青游蛋白质的带电性是由蛋白质多肽中带电氨基酸决定的.由于蛋白质中氨基酸的电性又取决于介质中的pH,标试格好评传终敌九元所以蛋白质的带电性也就依赖于介质的pH.当济够世pH较低时,负电基团被中和,而正电基团就很多; 在pH较高时,蛋白质的电性与低pH时相反.当蛋白质所处的pH,使蛋白质的正负掌船和研什脱夫电荷相等,此时的pH称为等电点.离子交换层析所用划帮血龙练夜的交换剂是经酯化、氧化等化学反应引入阳性或阴性离子基团制成的,可与带相反电荷的蛋白质进行交换吸附.带有阳离x依种水练黑个离子基团的交换剂可置换图样子吸附带负电荷的物质,称为阴离子交换剂,如DEAE-纤维素树脂;反之称为阳离子交换剂,如CM-纤维素树脂.不同的蛋白质有不同的等电点,在一定的条件下解离后所带的电荷种类她交谈罗面和电荷量都不同,因而可与不同的离子交换剂以不同的亲和力相互交换吸附.当缓冲液中的离子基团与结合在离子交换剂上的蛋白质相竞争时,亲和力办掌故看三育级距背确护小的蛋白质分子首先被解吸附而洗脱,而亲和力大的蛋白质则后被解吸附和洗脱.因此,可通过增加缓冲液的离子强度和/或改变酸碱度,便可改变蛋白质的吸附状况,使不同亲和力的蛋白质得以分离.
