酪氨酸蛋白激酶，作为ANGPT1、ANGPT2和ANGPT4的细胞表面受体，调节血管生成、内皮细胞的生存、增殖、迁移、粘附和细胞扩散、肌动蛋白细胞骨架的重组，还能维持血管的静止。通过防止促炎症的血浆蛋白和白细胞从血管中渗出，具有抗炎作用。在胚胎发育过程中需要正常的血管生成和心脏发育。对出生后的造血功能有要求。出生后，激活或抑制血管生成，具体取决于环境。在内皮细胞紧密接触的静止血管中，抑制血管生成并促进血管稳定。在静止的血管中，ANGPT1寡聚体招募TEK到细胞-细胞接触处，与来自相邻细胞的TEK分子形成复合物，这导致优先激活磷脂酰肌醇3-激酶和AKT1信号级联。在缺乏细胞-细胞粘附的迁移内皮细胞中，ANGPT1将TEK招募到与细胞外基质的接触处，导致焦点粘附复合物的形成，激活PTK2/FAK和下游激酶MAPK1/ERK2和MAPK3/ERK1，并最终刺激萌发的血管生成。ANGPT1信号传导引发受体二聚体化和特定酪氨酸残基的自磷酸化，然后作为支架蛋白和效应物的结合点。ANGPT2对TEK的亲和力较低，在没有ANGPT1的情况下可以促进TEK的自体磷酸化，但通过竞争同一结合位点而抑制ANGPT1介导的信号传导。与TIE1形成的异源二聚体和产生可溶性TEK胞外结构域的蛋白水解过程也会调节信号传导。可溶性胞外结构域通过作为血管生成素的诱饵受体来调节信号传导。TEK能使DOK2、GRB7、GRB14、PIK3R1、SHC1和TIE1磷酸化。