一、含义不同:
竞争性抑制剂会与底物竞争酶的活性部位。
非竞争性抑制剂则是与酶活性部位以外部位结合而改变活性部位的结构,使酶活性下降。
二、作用不同:
竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用。这种抑制使得Km增大,而Vmax不变。
非竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低特点为:
a、抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;
b、必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;
c、动力学参数。
概念解析
如果抑制剂浓度恒定,则在低底物浓度([S])时抑制作用最为明显,增大[S],抑制作用随之降低,直到[s]增大至很浓时,抑制作用近于消失,达到未加抑制剂时的最大反应速度(Vmax)水平,其动力学特征是:表观反应常数(Km)增大、Vmax不变。抑制程度只与抑制剂浓度有关。
典型的例子如丙二酸和草酰乙酸对琥珀酸脱氢酶的抑制;磺胺药与对氨基苯甲酸(合成二氢叶酸的原料)抑制细菌二氢叶酸合成酶等。