一、含义不同：
竞争性抑制剂会与底物竞争酶的活性部位。
非竞争性抑制剂则是与酶活性部位以外部位结合而改变活性部位的结构，使酶活性下降。
二、作用不同：
竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低特点为：
a、抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
b、必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；
c、动力学参数。
结构特征
①底物类似物例如，α-葡糖苷酶抑制剂如阿卡波糖(acarbose)、伏格列波糖（voglibose）和米格列醇（Miglitol）
②过渡态类似物如苯甲酰丙氨醛是胰凝乳蛋白酶的过渡态抑制剂。
③其它化合物有些化合物的平面结构与底物并不相似，但立体构象十分相近，也成为竞争性抑制剂。某些竞争性抑制剂的作用原理是抑制剂与一些酶活性中心的金属离子络合，妨碍了底物的进入，从而起到抑制酶活性的目的。
以上内容参考：
