简述真核生物染色体组蛋白的结构特点,组蛋白修饰的种类及其生物学意义。

组剂教土象蛋白的结构特点 : 组蛋白为真核细胞内 DNA 结合蛋白,由 H1 、 H2A 、 H2B 、 H3 和 H4 五360问答类组蛋白组成,它们为碱性蛋白,富含带正电荷的碱性氨基酸(赖氨酸和精氨酸),能够同 展局DNA 中带负电荷的磷哪刻钢方酸基团相互作用;组判亮亚着蛋白的基因非常保守、亲缘关系较座远的种属中,四种巴组蛋白( H2A 、 H2B 、 H3 和 H4 )氨基酸序列都非常相似;每个组蛋白都有进化上保守的 N 端拖尾伸出核小体外,这些拖送百或红尾是许多信号转导通路的靶点,从而导致转录后修饰。 组蛋白修饰的种类:包括组蛋白磷富酸化、乙酰化、甲基化、斯气治王入泛素化、 ADP- 核糖化等。 组蛋白修饰的生物学意义:组蛋白的乙酰化、甲基化修饰能为相关调控蛋白提供其在组蛋白上的附着位点,改变染色体结构和活性。一般来说,组蛋白乙酰化能选择性地使某些染色质区域的结构从紧密变得松散,开放某些基因的转录,增强基因表达水平,而组蛋白甲基化既可以抑制也可以增强基因表达。组秋蛋白的可逆磷酸化能调控蛋白质复合体向染色质集结,是细胞生命活动的调控中心。