对淀粉酶抑制剂甲是竞争性抑制剂还是非竞争性抑制剂的实验设计思路，预期结果及结论。材料为不同浓度的淀粉溶液，浓度为m的淀粉酶溶液，浓度为n的物质甲试剂，淀粉溶液浓度测定仪，蒸馏水，试管等

摘要 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 在温度、pH及酶浓度恒定的条件下，底物浓度对酶的催化作用有很大的影响。在一般情况下，当底物浓度很低时，酶促反应的速度（v）随底物浓度[S]的增加而迅速增加，但当底物浓度继续增加时，反应速度的增加率就比较小，当底物浓度增加到某种程度时反应速度达到一个极限值（即最大速度Vmax）。底物浓度和反应速度的这种关系可用米氏方程式来表示（Michaelis-Menten方程）即： 式中Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数，[S]为底物浓度当v=Vmax2时，则Km=[S]，Km是酶的特征性常数，测定Km是研究酶的一种重要方法。但是在一般情况下，根据实验结果绘制成的是直角双曲线，难以准确求得Km和Vmax。若将米氏方程变形为双倒数方程（Lineweaver-Burk方程），则此方程为直角方程，即： 以1/V和1/[S]分别为横坐标和纵坐标。将各点连线，在横轴截距为-1/Km，据此可算出Km值。本实验以碱性磷酸酶为例，测定不同浓度底物时的酶活性，再根据1v和1/[S]的倒数作图，计算出其Km值。 二、抑制剂对酶促反映的影响 凡能降低酶的活性，甚至使酶完全丧失活性的物质，成为酶的抑制剂。酶的特异性抑制剂大致上分为可逆性和不可逆性两类。可逆性抑制又可分为竞争性抑制和非竞争性抑制等。竞争性抑制剂的作用特点是使该酶的Km值增大，但对酶促反映的最大速度Vmax值无影响。非竞争性抑制剂的作用特点是不影响[S]与酶的结合，故其Km值不变，然而却能降低其最大速度Vmax。本实验选取Na2HPO4作为碱性磷酸酶的抑制物，确定其抑制作用属于哪种类型。实验步骤： 咨询记录 · 回答于2021-10-01 对淀粉酶抑制剂甲是竞争性抑制剂还是非竞争性抑制剂的实验设计思路，预期结果及结论。材料为不同浓度的淀粉溶液，浓度为m的淀粉酶溶液，浓度为n的物质甲试剂，淀粉溶液浓度测定仪，蒸馏水，试管等 竞争性的是破坏了酶的结构，使其结构改变。是不可逆的而非竞争性是可逆的。所以可以设计一个实验，先用抑制剂抑制酶的活性，再除去抑制剂，然后看酶还有没有活性来确定。这是实验的思路。 我想知道细节的 对淀粉酶抑制剂甲是竞争性抑制剂还是非竞争性抑制剂的实验设计思路，预期结果及结论。材料为不同浓度的淀粉溶液，浓度为m的淀粉酶溶液，浓度为n的物质甲试剂，淀粉溶液浓度测定仪，蒸馏水，试管等 一、底物浓度对酶促反应速度的影响在温度、pH及酶浓度恒定的条件下，底物浓度对酶的催化作用有很大的影响。在一般情况下，当底物浓度很低时，酶促反应的速度（v）随底物浓度[S]的增加而迅速增加，但当底物浓度继续增加时，反应速度的增加率就比较小，当底物浓度增加到某种程度时反应速度达到一个极限值（即最大速度Vmax）。底物浓度和反应速度的这种关系可用米氏方程式来表示（Michaelis-Menten方程）即：式中Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数，[S]为底物浓度当v=Vmax2时，则Km=[S]，Km是酶的特征性常数，测定Km是研究酶的一种重要方法。但是在一般情况下，根据实验结果绘制成的是直角双曲线，难以准确求得Km和Vmax。若将米氏方程变形为双倒数方程（Lineweaver-Burk方程），则此方程为直角方程，即：以1/V和1/[S]分别为横坐标和纵坐标。将各点连线，在横轴截距为-1/Km，据此可算出Km值。本实验以碱性磷酸酶为例，测定不同浓度底物时的酶活性，再根据1v和1/[S]的倒数作图，计算出其Km值。二、抑制剂对酶促反映的影响凡能降低酶的活性，甚至使酶完全丧失活性的物质，成为酶的抑制剂。酶的特异性抑制剂大致上分为可逆性和不可逆性两类。可逆性抑制又可分为竞争性抑制和非竞争性抑制等。竞争性抑制剂的作用特点是使该酶的Km值增大，但对酶促反映的最大速度Vmax值无影响。非竞争性抑制剂的作用特点是不影响[S]与酶的结合，故其Km值不变，然而却能降低其最大速度Vmax。本实验选取Na2HPO4作为碱性磷酸酶的抑制物，确定其抑制作用属于哪种类型。实验步骤： 这是啥啊 我要的是实验设计思路和预期结果及结论 就是那种细节的我不会组织语言，写不好 酶的竞争性抑制作用实验报告：http://www.***.com/p-1838088333.html