主要有四步：
1、泛素进作开她句求格体尽容黄的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。
2、E1将活化后的泛素通过交酯化跑冷无演谓敌过程交给泛素结合酶E2。
3、泛素连接酶E3映将结合E2的泛素连接到目标蛋白360问答质上并释放E2，攻形成特定的泛素化的蛋白质。
4、泛素化的蛋白质被特定的蛋白酶体识别并结合，最终在蛋白酶的催化下蛋白质分解为短肽或氨基酸。
扩展资料：
泛素样蛋白买言的来源：
泛素蛋白垂练式族品的磁由76个氨基酸残基组成担说的多肽，它可以被一系列的酶促反应活化，进而与底物靶蛋白相连接（如图中箭头所示）。UBL修饰系统采用的也是类似挥打调板未待民概速乎防途径。
有三种酶——E1、E2和E3——参与了泛素修饰反应，这包括多泛素蛋白合成反应，即在一个泛素蛋白的离今翻树属率基础之上再添加好几个泛素蛋白。
E1酶负责活化泛素蛋白、E2酶通过转硫醇作用从E1酶处获得泛素蛋白，并将理控格施其与底物蛋白相结合，然后E3酶将泛素蛋白与底物连接（在某些情况下会先形积知字础首成一种硫酯中间产物，然后再与底物结合）。
所有真核生物编解洋的导护码的E2和E3同工酶种类非常多，其中E2同工酶有几十种，而E3同工酶则多达意盐末吃数百种。这样，细胞就能对多种蛋白进行各种方式、特异性的修饰和调节，而且这些修饰调控作用也都会受到严密的时空调信植越讨控。
泛素蛋白的C源难末端通常都经由酰胺键（amide linkage）与靶蛋白的氨基团连接在一起。最常见的连接是与靶蛋白赖氨酸的毫娘只裂友会ε氨基团相连，不过也可以与靶蛋白的N末端相连。此外，最近还发现泛素蛋白可以与靶蛋白上的半胱氨酸、丝氨酸和苏氨酸相连。
在多泛素链中，一个泛素升雨垂了湖价续菜线练帮蛋白分子的赖氨酸侧链与另一个泛素蛋白的C末端相连，如此反复形成多泛素链。泛素蛋白含有7个赖氨酸残基，所有这些赖氨酸残基都可以参与上述多泛素链的合成过程。
