血红蛋白与氧结合分离

血红蛋白运载氧气的原理：

红细胞内含大量血红蛋白(Hb)，红细胞的机能主要由血红来自蛋白完成。血红蛋白除作为血液缓冲物质而发挥作用360问答外，其主要功能在于携带氧气(O2)和二氧化碳(CO2)。 血红蛋白分子是由珠蛋白、原卟啉和二价铁离子(Fe2+)所组成的结合蛋甲话己吗头今白质。有4条肽链各结合一个宪养扬扩送娘营社情含辅基即血红素，O2即结合于Fe斗要香地行2+上，血红蛋白与氧疏松结它食照刻食还益曲轮额零合形成氧合血红蛋白(HbO2想须除既什犯封班跟)，这种氧合作用于氧分压高时容易进行，于氧分压低时易于解离。红细胞结合和携带O2的过程并不影应研迫类响二价铁离子，也即是说不使氧化为三价铁离子；Fe3+无带O2能力，只见于异常的高铁血红蛋白。CO与Hb的亲和力大于O2，结合成HbCO后不能重新分离致使Hb丧失运输正治改镇检O2和CO2的机能，此称一氧化碳中毒即益企煤气中毒。Hb结合和携带O2，并不耗能，而红细胞保持双凹圆形和膜的完整性以及保持低铁Hb则需耗能，其能量来自葡萄糖酵解和磷酸戊糖旁路，并以ATP形式提供膜上Na+- K+泵活动来完成。



另：在氧分压高的地方（肺泡处的毛细血管），血红蛋白容易与氧气结合；在氧分压低的地方(如组织细胞处的毛细血管），血红蛋白容易与氧气分离。