信号蛋白的信号肽的切除发生在

导肽是新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链, 通常资搞带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富, 如果它们被不带电荷的氨基酸取代就不起引导作用，说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。这些氨基酸分散于不带电荷的氨办宣意修基酸序列之间。转运肽序列中不含有或基本不含有带负克示类举身永电荷的酸性氨基酸，并且有形成两性α螺旋的倾向。转运肽的这种特征性的结构有360问答利于穿过线粒体的双层膜械形材察皇。不同的转运肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。
导肽运送蛋白质时鸡单新挥止正具有以下特点:①需要受体; ②消耗ATP; ③需要分子伴侣; ④要电化学梯度驱动; ⑤要信号肽酶切除信号肽; ⑥通过接触点进入;⑦非折叠形式运输。
导肽结构和功能
翻美记剧拿影被社译后膜的插入依赖于前导杀通洲顺序。线粒体和叶绿体都能合成其本身的核酸和某些蛋白。线粒体只合成约10种细胞器蛋白，叶绿体合成20%的细胞器蛋白，细胞器蛋白是在细胞液中合成的，和通过游离的核糖合成胞液的蛋白方式相同，合成后再转运到细胞器中。