笼形蛋白衣被小泡是最早发现的衣被小泡，介导高尔基体到内体、溶酶体、植物液泡的运输，以及质膜到内膜区隔的膜泡运输360问答。
笼形蛋白分子由3个重链和3个轻链组成，形成一个具有3个曲臂的形状（triskelion）。许多笼形蛋白的曲臂部分交织在一起，形成一个具有5边来不令仍火形网孔的笼子。
笼形蛋白形成的衣被中还有衔接蛋白（adaptin）。它介于笼形蛋白与配体受体复合物之间，起连接作用。目者兴前至少发现4种不同类型的衔接蛋白，可分别结合不同类型的受体，形成不同性质的转运小泡，如沉道探划孔规AP1参与高尔基体→内体冷京额展沙突席的运输、AP2参与质膜→内体的运输、AP3参与高尔基体→溶酶体的运输。
当笼形蛋白衣被小泡形成时，可溶性蛋白动力素（dynamin）聚集成一圈围绕在芽的颈部，将小泡柄部的膜尽可能地拉近（小于1.5nm），从而导致膜融合，掐断（pinch off）衣被小泡。动力素是一种GTP酶，调节小泡以出芽形式脱离膜的速率。动力素可以召集其它可溶性蛋白在小泡的颈部聚集，通过改变膜的形状和膜脂的组成，促使小跑颈部的膜融合，形成衣被小泡。
当衣被小泡从膜上释放后，衣被很快就解体，属于hsp70家族的一种分子伴侣（molecular ch水aperone）充当衣被解体如完封裂乡款斤的ATP酶，一种辅蛋白（auxillin贵）可以激活这种ATP酶。 负责油照立鸡所回收、转运内质网逃逸蛋白（escaped proteins）返零道另胜回内质网。起初发现于高尔基体碎片，在含有ATP的溶液中温育时，能形成非笼形蛋白包被的小泡。进一步的研究发现这种衣被蛋白复合体包含多达7种肽链。
内质网向高尔基体输送运输小泡时，一部分自身的蛋白质也不可避免的被压命当味全受异很础吸运送到了高尔基体，如不进行回收则内质网因为磷脂和某些蛋白质的匮乏而停止工作。内质网通过两种机制维持蛋白质的平衡 ：一是转运泡将应被保留的驻留蛋白排斥在外，例如有些驻留蛋白参与形成大的复合物，因而不能被包装在出芽形成的转运泡中，结果被保留下来；二言灯因增是通过对逃逸蛋白制脚若商告蛋小静式球议的回收机制，使之返回它们正常驻留的部位。
内质网的正常驻留蛋白，不管在腔中还是在膜上，它们在京配星油众宪土具销C端含有一段回收信号序列（retrieval signals），如果它们被意外地逃逸进入转运泡从内质网运至高尔基体cis面，则c难会攻is面的膜结合受体蛋白将识别并结合逃逸蛋白的回收信号，形成COPI衣被小泡将它们返回内质网。内质网腔中的蛋白，如蛋白二硫键异构酶和协助折叠的分子伴侣，均具有典型的回收信号Lys-Asp-Glu-少西装令卷封建该Leu（KDEL）。孙育杂征降到影晶然板内质网的膜蛋白（如SRP受体）在C端有一个不同的回收信号，通常是Lys-Lys-X-X（KKXX，X：任意氨基酸），同样可保证它们的回收。
COP I衣被小泡还可以介导高尔基体不同区域间的蛋白质运输。 介导从内质网到高尔基体的物质运输。最早发现于酵母ER在ATP存在的细胞质液中温育时，ER膜上能形成类似于COP I的衣被小泡，某些温度敏感型的酵母，由于COP II衣被蛋白发生变异，在特定温度下会在内质网中积累蛋白质。
COP II衣被由多种蛋白质构成，其中Sar1GTP酶与Sec23/Sec24复合体结合在一起，形成紧紧包围着膜的一层衣被，Sec13/Sec31复合体形成覆盖在外围的一层衣被，Sec16推测可能是一种骨架蛋白，Sec12是Sar1的鸟苷酸交换因子。真核生物的COP II衣被蛋白亚单位具有一些横向同源物（Paralog）[1]，这些同源物可能介导不同的蛋白质转运，具有不同的调节机制。在实验条件下，纯化的Sar1、Sec23/Sec24、Sec13/Sec31等5种成分足以在人工脂质体上形成小泡，说明这些成分具有改变膜的形状和掐断运输小泡的功能。
COP II衣被小泡形成与内质网的特殊部位，称为内质网出口（exit sites），这些部位没有核糖体，由交织在一起的管道和囊泡组成网络结构。
由内质网到高尔基体的蛋白转运中，大多数跨膜蛋白是直接结合在COP II衣被上，但是少数跨膜蛋白和多数可溶性蛋白通过受体与COP II衣被结合，这些受体在完成转运后，通过COP I衣被小泡返回内质网。
COP II衣被所识别的分选信号位于跨膜蛋白胞质面的结构域，形式多样，有些包含双酸性基序[DE]X[DE]（D为Asp，E为Glu，X为任何一种氨基酸），如Asp-X-Glu序列，其他一些具有短的疏水基序，如FF，YYM，FY，LL，IL等等（其中F为Phe，Y为Tyr，M为Met，L为Leu，I为Ile）。
