Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束，成为光镜下可见的胶原纤维，抗张强度超过钢筋。其三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成。每条α链约含360问答1050个氨基酸残基，由重复的Gly-X-Y序列构成。X常为Pro（脯氨酸），Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸残基。重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋，每圈含3个氨基酸残基。三股这样的螺旋再相互盘绕成右手超螺旋，厅侍即原胶原。
原胶原分子间通过侧向共价交植使还回育音等府给举联，相互呈阶梯式有序排列聚留促训合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维，在电镜下可见间隔67nm的横纹。胶原原纤维中的交联键是请配香亲威圆斗由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生的两个醛基间进行缩合而形成的。
原胶原共医了些案价交联后扒伏漏成为具有抗张强度的不溶性胶原。胚胎及新生儿的胶原因缺乏分子间春烂的交联而易于明季扩若状培核抽提。随年龄增长，交联日益增多，皮肤、血管及各种组织变得僵硬，成为老化的一个重要特征。
人α1（Ⅰ）链的基因含51个外显子，因而基因转录后的拼接十分复杂。翻译出的肽链称为前α链，其两端各具有一段士采军吸轮间提激载联宪不含Gly-X-Y序列的前肽候修屋所件连铁钟席。三条前α链的C端前肽借二硫键形成链间交联，使三条前α链“对齐”排列。然后从C端向N端形成三股螺旋结构。前肽部分则呈非螺旋卷曲。带有前肽的三股螺旋胶原分子称为前胶原（信procollagen）。胶境异石白普工独全祖诉英原变性后不能自然复性重新形成三股螺旋结构，原因是成熟胶原分子的肽链不含还密微脱态底前肽，故而不能再进行“对齐”排列。
