为了验证以上假说，并更好了解Arp2/3复合体及CP之间的相互作用，来自美国的一组科学家进行了详细的研究，并在2008年5月30日出版的《细胞》（Cell）上发表了他们的实验结果。实验中，科学家利用纯化的组分再造了肌动蛋白运动。研究人员将外层镀有ActA（从单核细胞增多性李斯特氏菌 Listeria monocytogenes中得到的一种Arp2/3活化蛋白）的聚苯乙烯小球和五种纯化的因子混合，这五种因子包括：细胞质肌动蛋白、Arp2/3复合体、CP、丝切蛋白cofilin、以及单体结合蛋白profilin。Cofilin通过水解ATP分解肌动蛋白纤维，而profilin催化肌动蛋白单体间的核苷交换。
在实验中，科学家发现覆盖有ActA的小球首先球状聚集肌动蛋白外壳，2-5分钟后分解，研究小组通过变化浓度研究了Arp2/3与CP间的关系，并分析了它们对肌动蛋白网络的形态、运动以及生物化学组成的作用。最终，科学家得到两个重要结论：首先，CP作用是使肌动蛋白单体远离钩端，并趋向于Arp2/3复合体，因此，CP并非传统理论描述的那样，是通过增加纤维长度来促进运动。相反的，CP通过Arp2/3复合体使更多纤维成核来促进运动。其次，运动的速度与肌动蛋白网络的组装速度可能是无关的，运动速度很大程度上取决于CP和Arp2/3，但肌动蛋白组装速度却对这两者的变化不敏感。换言之，通过重构结构，枝状肌动蛋白网能在同样的组装动力学条件下支持不同的运动速度。
