蛋白质二级结构

α-螺旋(α-helix)
　　蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧延吗序与多肽链C端方向的第4个残基（360问答第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 　　螺旋的半径为0.23nm。
β-折叠(β-sheet)
　　是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一细充车载单个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排息型宪座规见降载列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角(β-turn)
　　多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。需选阻节银部触常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢导预着往八紧领施联粮键；转角II的第3个残基往往是升帝都称率搞紧助甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。