分子生物学研究结果表明，大约有5~10个主要芋螺毒素基因超家族编码80%以上的芋螺毒素。超家族又分化为结构与功能不同的若干芋螺毒素族，毒素族具有特定的毒理作用靶位，毒素族的各个成员讲分别专一性的作用于不同类型或亚型靶位分子。芋螺毒触绿胞当滑程素的这种分子多样性对于芋螺的生存竞争有着重要意义，为了适应此种生态环境，α-芋螺毒素的分子结构不断进化，其二硫键间的loop环节与氨基酸组成360问答发生变异。
每个芋螺毒素均由单一余沿试反的mRNA编码，通过核糖体翻译机制进行生化合成，原始翻译产物是一种特定的前蛋白原前体化合物，约为70~120AA，包括一个大约20AA的N-端信号肽，一个中间前体段和一个大约10~30AA的成熟士武什上务销流都算式苦毒素段，成熟毒素段常为由C-端编码的单一拷贝区段，生成的毒素片段可在经过不同程度的翻译后修饰，许多芋螺毒素是基因多肽产物中高度翻译后修饰的产物。前蛋白原前体的不同区段的进化速率很不相同，使钢田分督直谈红无六刑同一超家族的信号肽段是高度保守的，与早迫之相反，成熟毒素段却是高突变的，可能前蛋白原的信号肽段、掘芹中间前体段和成熟毒素段是分别由不同的较小的外显子编码形成，这些外显子被较大的内含子片段相互隔断，内含子片段可以调控复制、重组等功能，使前体分子C-端部分加速进化。芋螺毒素的多样性主要来源于成熟毒素段的高突变作用，在一定进化时段内，芋螺毒素利用组合库方式或称为盒式转化机离般检最坏制的方团游式快速构造新的毒素多肽序列，同时保留高度保守的二硫键排布方式。前蛋白原前体中有一个可由翻译后修饰酶类识别的特殊信号肽段，多种翻译后修饰过程进一步生成更多担律按议化殖福根阻交请新序列的芋螺毒素分子。常见的翻译后修饰方式有谷氨酸的γ-羧基化，大约有20%的芋螺毒素存在发额表祖月导约居抗γ-羧基谷氨酸，使之利于阻断N充题板钱口汽赶山MDA受体。另一种翻译后修岁操饰方式是L-氨基的氨基酸的差向异构化作用，将色氨酸与亮氨酸转换成D-型，则可以提高其对某类亚型受体的特异性。
由于芋螺毒分子生物学研究起步较晚，故对其结构特征了解较少。在基因水平上已阐明来自食螺芋螺，织锦芋螺的σ-TXIA，σ-TXIB和σ-TXIIA（K负候犯K肽家族）的结构特征。对半你操处力兵些它村费绍其CDNA克隆进行分析获知，这3种毒素的多肽前体由7778个氨基酸残基（AA）组成，编码N端51个AA的核苷酸序列为保守区，其中包括一个插入序列（29个AA）和一个信号序列（22密垂烟娘AA），在成熟肽中，该部分被加工去除，C端为成熟肽区域，由26~27个AA组成，6个Cys 100%保守，烟相存巴困今棉虽径价位于它们构成的环状区的AA具有高变性，即每改变一半短罗手特牛果生个AA就有可能形成一种新的芋螺毒素。芋螺毒素在体内先合成较大的无活性多肽前体，多肽前体翻译后加工过程可能是：①由信号肽酶将N端信号肽序列连同插入序列一起切除；②前体的C-末端序列为：X-Gyl-Y-B，B是碱性AA（Arg或Lys），Y是碱性AA或其它AA。在KK肽中Y是Lys，在GVIA中Y是Thr，X是成熟肽C末端AA。先由特异的羧肽酶将C-末端AA切除，之后由一种特殊的α-酰胺化酶将Gly切除，并将X酰胺化。不同种芋螺多肽前体C-末端AA序列不同，表明不同种芋螺在进化中可能形成了特异性不同的酶。芋螺毒素肽翻译后加工的过程中，二硫键交叉形成可能是受到每个肽超家族专一分泌途径中特别细胞组分的援助。每个超家族的高度保守信号序列在每个肽靶向其适合的分泌途径起着特殊的作用。从芋螺基因的分子分析，表明肽前体的不同片段是以相当不同的速率进化的。在同一超家族中的肽的信号序列是相当保守的，相反，成熟毒素肽区是超变异的。至少在一些超家族，信号序列、前区和成熟毒素肽区分别由不同的小外显子编码，这些小外显子被大内含子相互间隔开。因为大内含子可能调节着复制、重组事件，导致前体C端的加速进化和N端十分保守。
芋螺毒素肽表现出分子多样性是通过成熟毒素肽区的超突变，芋螺在进化历程上正使用一种重组战略以便在毒液中产生新的肽序列，同时保留肽的基本结构框架。因此，很显然，芋螺毒液是芋螺捕获猎物的主要武器，也可能被当作其它生物学目的（如防卫）。毒液的内容物以很多方式提供了生物体相互作用的生化反射，这种生化反射对该芋螺的竞争胜利或失败是必需的。在一个特殊芋螺种竞争胜利的小生态环境中，可能对毒液的个别组塌散销分有连续性的自然选择。当一个新的种进化时，也许因为环境突然改变，捕食者、被捕食者和竞争者三者变化着的关系可能对毒液的其他组分产生新的和巨大的选择压力。在这些不稳定因素下，毒液的组分明显成熟过度，以致于在相对短的时间内，新种的出现伴随着为适应已改变了的生态小环境而其毒液肽的新组成的出现。因此，可论证地说，芋螺属已变成所有海洋无脊椎动物属中物种最丰富的属。通过这种扩增成数百种种，毒液的基本战略保持相同：即几个基因超家族的多样化衍生出来的小的结构肽类，强力地影响捕食者、被食者和竞争者的神经系统。 芋螺毒素是所发现的翻译后加工最为复杂的生物多肽。成熟毒素段的高度翻译后修饰则是芋螺毒素多样性的另一个重要途径。蛋白前体中有一个可由翻译后修饰酶类识别的特殊信号肽段。多种翻译后修饰过程进一步生成更多新序列的芋螺毒素分子。常见的有谷氨酸γ-羧基化、脯氨酸羟基化、C末端酰胺化，此外还有一些罕见的修饰，例如丝氨酸和苏氨酸的糖基化、溴代色氨酸、D型氨基酸、酪氨酸磺基化等。
CTx中A-超家族芋螺毒素中最常见的加工方式是C端的酰胺化和脯氨酸的羟基化；另一种翻译后修饰方式是L-氨基的氨基酸的差向异构化作用，将色氨酸或亮氨酸转换成D-型，则可以提高其对某类亚型受体的特异性。同时发现了一些其他的修饰，如Ser糖基化及Tyr的磺基化等。芋螺毒素分子的翻译后修饰的重要作用在于可使单一基因生成结构不同的多类肽分子结构，大大增加了芋螺毒素分子的多样性。通过翻译后修饰也可以生成不同于母体分子结构的新肽分子模体，提高对靶位分子的识别能力与专一性，同时这些结构变化也常能提高芋螺毒素对蛋白酶的抗性。另一些翻译后修饰的重要作用是改变其物理化学性质，如丝氨酸和苏氨酸的羟基的O-糖基化作用可增加毒素分子的稳定性以及与膜转运分子的亲和性，苯丙氨酸的卤化作用可以增加分子的脂溶性，使之易于透过血脑屏障，进入中枢神经系统。动物实验研究表明，达到同样的活性需要的剂量未糖基化的比糖基化的高10倍，显然O-糖基化增加了毒素的效率。这些氨基酸的修饰与加工均需要特定的酶，同时也需要相应的识别序列或者特征结构，对芋螺毒素而言，对其结构与功能至关重要的可能是蛋白质二硫键异构酶（protein disulfide isomerase，PDI）。 放射性配体结合实验常用于评价单个氨基酸被替代后的活性。由于Gla比较特殊，首先引起人们的关注。研究发现，Con-G[γ4A]活性完全丧失；Con-G[γ3A]活性较原肽段下降20倍；Con-G[γ10A]、Con-G[γ14A]活性无明显改变；Con-G[γ7A]对啮齿类动物和人类神经细胞，活性均增加4倍，这表明，Con-G中第4位Gla很重要。对Con-T的研究表明，3位Gla替换对原肽段活性影响较大；4位Gla为维持活性所必需，无论用何种氨基酸替换后，所得类似物均无活性。10位Gla被取代后活性稍降低，14位Gla被替换后活性增加1倍。放射性配体结合实验研究除Gla以外其他氨基酸发现，Con-T[Q6A]活性增加两倍，其余类似物活性均不同程度下降。这说明Con-T中，第6位氨基酸重要性相对小，其余氨基酸对于维持Con-T活性都是必需的。全细胞电压钳实验结果表明，Con-G的5位Leu和Con-T的10~21位氨基酸是影响其配体-NMDA受体亚基选择性的重要因素。所以，进行conantokins分子改造时不仅要保留重要氨基酸位点，而且还要尽量保留影响配、受体亚基结合的结构。以便在提高conantokins类似物活性的同时，保持其与NMDA受体相对高的亲和力。
N端相对保守，对于维持肽段活性意义重大，分子设计应该尽量不作改变；C端相对次要，在有限的范围内减少若干氨基酸残基，虽然肽段活性降低，但可通过增大给药剂量来维持原有效应，且减少氨基酸数目可缩小分子，有可能使conantokins经外周给药即可透过血脑屏障进入中枢，简化其给药方式。
