人类的泛素连接酶有哪些

泛素 (英语: Ubiquitin )是一种存在于大多数 真核细胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被 水解 。 当附有泛素的蛋白质移动到桶状的 蛋白酶 的时候， 蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记 跨膜蛋白 ，如 受体 ， 将其从 细胞膜 上除去。 泛素由76个 胺基酸 组成，分子量大约8500 道尔顿 。 它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96% 的相似性。 泛素标记一个蛋白有以下三个步骤: 泛素的活化:泛素 甘氨酸 端的 羧基 连接到泛素活化酶E1的 巯基 ， 这个步骤需要以 ATP 作为能量， 最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上， 当蛋白上已经存在泛素的时候， 结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的 多肽 、 胺基酸以及可以重复使用的泛素。 2004年 ， 阿龙·切哈诺沃 、 阿夫拉姆·赫什科 、 欧文·罗斯 因发 现了泛素调节的蛋白质降解过程而获得了 诺贝尔化学奖 。