免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。

抗体（antibody,Ab）是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能

第一节　免疫球蛋白的结构

一、免疫球蛋白的基本结构

四肽链结构

所有Ig的基本单位都是四条肽链组成的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。

每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。

1.人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：

类别与重链对应关系如下

分类： IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，

重链： γ、 α、 μ、 δ、 ε

2.轻链可分为两型：κ、λ型

根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。

（1）可变区 ：重链（H）近氨基端1/4或1/5区域内的氨基酸，轻链（L）近氨基端1/2区域内的氨基酸多变称可变区。

高变区：VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。

三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区

（2）恒定区

重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一类别Ig分子（如IgG）C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。

铰链区

位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。

二、免疫球蛋白的功能区

免疫球蛋白多肽分子通过反复折叠形成的球形结构称免疫球蛋白的功能区

每个功能区约由110个氨基酸组成，其氨基酸的序列具有相似形或同源性。其二级结构是反向平行的β片层

轻链分 VL和CL

重链分VH和CH 。

不同类Ig的重链CH长度不一，

IgG、IgA、IgD有CH1.CH2.CH3。

IgM、IgE分CH1.CH2.CH3.CH4

功能区的作用：

①VH和VL是结合抗原的部位；

②CH 和 CL上具有部分同种异型的遗传志；

③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动补体活化经典途径；

④IgG可通过胎盘；

⑤IgG的CH3可结合细胞表面的FcR；

IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。