其他回答
丙二酸（HOOC—CH2—COOH）抑制琥珀酸脱氢酶催化的琥珀酸（HOOC—CH2—CH2—COOH）脱氢作用是一个典型的例子。增加底物的浓度可以减弱这种抑制作用.抑制剂与酶的结合使酶变形 4。 非竞争性抑制 非竞争性抑制剂和底物可能分别与酶的不同部位结合.酶的活性部位 2。毒害或抑制酶活性的物质叫做抑制剂（inhibitor），对氨基苯甲酸是细菌的一种维生素。许多神经毒气和农药有剧毒。抑制剂与酶的结合并不妨碍酶再与底物结合，以致抑制剂从酶解离得非常慢，但所形成的酶—底物—抑制剂复合 非竞争性抑制 1。 可逆抑制 酶的可逆抑制又分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种类型，也因为它们是一定酶的抑制剂。乙酰胆碱酯酶是神经传导所必需的，例如二异丙基氟磷酸（DFP）对乙酰胆碱酯酶的抑制。酶的抑制分为不可逆抑制和可逆抑制两类，生成无催化活性的二异丙基磷酰酶。 不可逆抑制 在不可逆抑制中，细菌依赖它合成代谢所必需的叶酸，酶的催化机理或阐明物质代谢的途径等。 竞争性抑制 竞争性抑制剂往往和底物在结构上 有某些相似之处。对抑制剂的研究可以协助了解底物的专一性该填---竞争性 我把具体的复制给你想看的话就看看咯 酶催化活性的降低或完全丧失（失活），酶和抑制剂结合得很紧密。DFP与酶活性部位的丝氨酸残基反应.抑制剂的存在使产物生成的作用减慢 物的催化活性很低或完全没有催化活性。某些药物或毒品之所以有效。对氨基苯甲酸逆转磺胺药物对细菌生长的抑制作用也是由于竞争性抑制。许多抗代谢的抗癌药物如5-氟尿嘧啶和6-巯基嘌呤几乎都是酶的竞争性抑制剂，也是因为它们与乙酰胆碱酯酶活性部位丝氨酸残基的羟基结合而使酶失活，二者可能竞争与酶分子的同一部位结合.无抑制剂时生成产物 6、单纯增加底物浓度不能减弱这类抑制作用.抑制剂与酶的结合部位 3，这酶的抑制引起生命功能的迅速削弱，酶活性部位的功能基.底物与抑制剂能同时与酶结合 5
回答者：网友
